האנזים catalase: התכונות העיקריות

Catalase - אנזים שנמצא כמעט בכל היצורים החיים. הפונקציה העיקרית - כדי לזרז את הפירוק של מי חמצן לתוך חומרים מזיקים עבור האורגניזם. Catalase היא בעלת חשיבות רבה עבור החיים של התאים, כמו מגן עליהם מפני הרס על ידי מיני חמצן תגובתי.

סקירה

האנזים catalase מתייחס oxidoreductase - מעמד רחב של אנזימים כי לזרז את העברת אלקטרונים מן (התורם) מולקולה בהפחתת למולקולה אוקסידנטית (acceptor).

ה- pH האופטימלי עבור catalase בגוף האדם הוא כ 7, לעומת זאת, שיעור התגובה אינה משנה באופן משמעותי על ערכי המדד מימן 6.8 כדי 7.5. אופטימום pH עבור catalases אחרים הנעים בין 4 ל 11, תלוי בסוג של האורגניזם. הטמפרטורה האופטימלית היא גם שונה עבור אדם על 37 ^מעלות צלזיוס

Catalase - אחד האנזימים המהירים. רק מולקולה אחת היא מסוגלת להמיר מיליון שלה של מולקולות של חמצן למים וחמצן לשנייה. מבחינת enzymology כלומר מספר רב של מהפכות מאפיין של האנזים קטלאז.

אנזים מבנה

Catalase הוא tetramer של ארבע רשתות פוליפפטיד, שלכל אחד מהם יש יותר מ 500 חומצות אמינו באורך. האנזים מורכב מארבע קבוצות של פורפיר heme, ושבאמצעותה מגיב עם מיני חמצן פעילים. הקבוצה תותבת heme מחומצן הוא catalase.

היסטוריה של גילוי

Catalase לא ידוע למדענים 1818 שנים עד כימאי לואי ז'אק Thénard שהתגלו תאים חיים של מי חמצן לא הציע חורבנה כתוצאה מפעולתם של חומר ביולוגי ידוע.

בשנת 1900, כימאי גרמני, אוסקר ליאו הראשונה הציגה את המונח "catalase" כדי להתייחס חמצן נרקב חומר מסתורי. הוא היה מסוגל לענות על השאלה, איפה האנזים catalase הכיל. כתוצאת ניסויים רבים אוסקר ליאו חשפה כי אנזים זה הוא מאפיין כמעט כל בעלי חיים וצמחים. בתאים חיים, כמו גם אנזימים רבים אחרים, catalase מוכל פראוקסיזום.

בשנת 1937 הוא היה הראשון לגבש catalase מן כבד בקר. 250 KD - המשקל המולקולרי של האנזים נקבע 1938. בשנת 1981 מדענים קיבלו תמונות של המבנה התלת-ממדי של שור catalase.

קטליזה של מי חמצן

למרות העובדה כי מי חמצן - תוצר של תהליכים רבים נורמלים מטבוליות, זה לא מזיק לגוף.

כדי למנוע את הרס התאים והרקמות, מי חמצן, יש להעביר במהירות לתוך אחרים, פחות מסוכן לגוף. זה לאתגר הזה ומתמודד catalase אנזים - הוא מתפרק חמצן אל שתי מולקולות של מולקולות מים מולקולות חמצן.

התגובה של פירוק מי חמצן ברקמות חיות:

2 H ₂ O ₂ → 2 H ₂ O + O ₂

המנגנון המולקולרי של אנזים המחשוף של מי חמצן על ידי catalase עדיים אינו מבין בדיוק. ההנחה היא כי התגובה מתרחשת בשני שלבים - בשלב הראשון המורכב מקבוצה תותבת catalase ברזל קשור אטום חמצן של מי חמצן, זה מייצר מולקולה אחת של מים. בשלב השני heme חמצון האינטראקציה עם מולקולה נוספת של מי חמצן, וכך נוצרת מולקולה אחרת של מי מולקולה אחת של חמצן.

דרך פעולה זו של האנזים קטלאז עבור מי החמצן, בנוכחות החומר הפעיל דגימות הרקמה נקבעת בקלות. הוסיפו לכך מספיק במבחן לדגום כמות קטנה של מי חמצן ולבחון את התגובה. הנוכחות של האנזים מגוללת את ההיווצרות של בועות חמצן. תגובה זו היא טובה כי היא אינה דורשת שום כלים או ציוד מיוחד - ניתן לראות בעין בלתי מזוינת.

ראוי לציין כי יון של כל מתכת כבדה יכול לשמש מעכב לא תחרותי של catalase. יתר על כן, כל ציאניד הידוע מתנהג כמעכב תחרותי של catalase, אם ברקמות רבות של מי חמצן. ארסנטים לשמש ממריצים.

יישום

פעולה של catalase אנזים מפרק מי חמצן כבר המשמשים בתעשיית המזון - באמצעות האנזים הזה יוסר חלב H ₂ O ₂ כדי הכנת הגבינה. יישום נוסף - אריזות מזון מיוחדות המגן על המוצר מפני חמצון. Catalase משמש גם בתעשיית הטקסטיל להסרת חמצן מן הבדים.

הוא משמש היגיינה של עדשות מגע בכמויות קטנות. חיטוי כמה מורכב של מי חמצן ו catalase משמש לפצל רכיב זה לפני השימוש חוזר עדשות.

פעילות

פעילות של אנזים catalase תלוי בגילו של האורגניזם. הרקמות הצעירות של פעילות האנזים היא הרבה יותר גבוהות מאשר הישן. עם הגיל בבני אדם ובחיות פעילות catalase פוחתת בהדרגה כתוצאה הזדקנות של רקמות ואיברים.

על פי מחקר שנערך לאחרונה, ירידה של פעילות catalase היא אחת הסיבות האפשריות של שיער מאפיר. מי חמצן מיוצר ברציפות בגוף האדם, אבל לא מזיק - catalase מתפרק במהירות. אבל אם רמת האנזים הזה מצטמצם, ברור כי לא כל מי החמצן מזורז על ידי האנזים. לכן, זה דוהה מתוך השיער על ידי המסת צבעים טבעיים. גילוי בלתי צפוי זה כרגע נבדק על ידי חוקרים, ועשוי לשחק תפקיד בהתפתחות של תרופות, השעיית האפרת השיער.